کاربرد آنزیم ترانس گلوتامیناز در تولید پودر شیر خشک و بررسی ویژگی های فیزیکوشیمیایی آن |
1- 1 بیان مساله تولید محصولات شیر خشک، یک شاخه اصلی را در صنعت لبنیات تشکیل می دهد. شیر جهت نگه داری، کنترل و انتقال ساده تر خشک می شود. فرایند خشک کردن پاششی شامل پاشیدن شیر در یک جریان هوای داغ می باشد که به تدریج آب از قطرات شیر تبخیر می شود. (نیجدام و همکاران[1]،2006). پودرهای لبنی خشک شده به روش پاششی از اجزای رایج در خیلی از غذاها و محصولات لبنی هستند. (استر و همکاران [2]،2009). بر اساس کیفیت ویژگی پودرهای شیر، کاربرد های آن مشخص می گردد. (استراتما و همکاران[3]،1999). پودر های شیر که معمولا در فرم آگلومره های آزاد می باشند، عمدتا شامل لاکتوز، چربی و پروتئین می باشند. تعیین خصوصیات فیزیکی پودر های شیر مهم است چون که این ویژگی ها رفتار پودر ها را در طول نگه داری، انتقال و فرآوری، تعیین می کند. (ازکان و همکاران[4]،2002). چسبندگی و تشکیل کیک در پودر های لبنی از جمله مشکلات مهم شناخته شده اند . یک ارتباط درونی بین دمای انتقال شیشه ای[5] و چسبندگی شناخته شده است. پودر های شیر تولید شده به وسیله خشک کردن پاششی اغلب غیر متبلور[6] هستند و دمای انتقال شیشه ایی[7] یکی از ویژگی های مهم یک ماده غیر متبلور می باشد. (ازکان و همکاران،2002). میزینو و همکاران [8](1999) نشان دادند که آنزیم ترانس گلوتامیناز دمای انتقال شیشه ای آلفا کازئین پودر های شیر را بالا می برد و در نتیجه از تشکیل کلوخه در پودر ها جلوگیری به عمل می آید. بدین ترتیب استفاده از آنزیم می تواند خصوصیات فیزیکی پودر های شیر را بهبود دهد. به نظر می رسد توانایی اصلاح کردن ویژگی های ساختاری غذاهای حاوی پروتئین به وسیله آنزیم ترانس گلوتامیناز، یکی از فرایند های پراهمیت تکنولوژی آنزیم – غذا در دهه اخیر باشد. اتصال پروتئین های لبنی به وسیله ترانس گلوتامیناز به منظور اصلاح ویژگی های عملگرا مانند حلالیت، توانایی جذب آب، ویژگی های رئولوژیکی و امولسیفایری، و همچنین پایداری گرمایی رایج است. (لورنزن و همکاران[9]،2002). آنزیم ترانس گلوتامیناز یک آسیل ترانسفراز است که می تواند واکنش هایی مانند ایجاد اتصالات عرضی، انتقال آسیل و دآمیداسیون را کاتالیز کند. هنگامیکه اسید آمینه لیزین پذیرنده آسیل باشد، واکنش انتقال آسیل بین گروهY – کربوکسی آمید اسید آمینه گلوتامین و گروه آمین نوع اول در اسیدامینه لیزین منجر به تشکیل پیوند عرضی گلوتامین – لیزین می شود. (صیادی و همکاران،1391). کازئین، بخش اصلی پروتئین شیر، به علت ساختمان غیر کروی و باز خود، یک سوبسترای مناسب برای واکنش آنزیم ترانس گلوتامیناز می باشد. در صورتی که پروتئین آب پنیر به علت ساختار کروی، تمایل کمتری به تشکیل اتصالات عرضی دارد. بنابراین آنزیم ترانس گلوتامیناز غالبا برای محصولات لبنی بر پایه کازئین، کاربرد دارد. (گایوت و همکاران[10]،2011). پلیمره کردن پروتئین های شیر به وسیله ترانس گلوتامیناز، ظرفیت نگه داری آب، تشکیل ژل و قدرت ژل را افزایش می دهد، و همچنین ویژگی های امولسیفایری و رئولوژیکی و پایداری گرمایی پروتئین های شیر را بهبود می دهد. ایم و همکاران (2000) گزارش دادند که ژل های تشکیل شده از پودر شیر کم چرب تیمار شده با آنزیم ترانس گلوتامیناز شبکه الا خرید اینترنتی فایل متن کامل : ستیک بیشتری را در مقایسه با نمونه های کنترل تشکیل می دهد. مودلر و همکاران (1983) گزارش دادند که ماست کم چربی که با پروتئین های لبنی مانند پودر شیر کم چرب، کنسانتره پروتئین آب پنیر، و سدیم کازئینات غنی سازی شده باشد، اثرات مثبتی در طعم، بافت، و حساسیت به سینرسیس نشان می دهد. این محققین گزارش نمودند که با بکارگیری آنزیم ترانس گلوتامیناز و بهبود ویژگی های فیزیکی پودر شیر کم چرب می توان احتمالا کیفیت ماست را افزایش داد.
فرم در حال بارگذاری ...
[جمعه 1400-05-08] [ 07:09:00 ق.ظ ]
|